Кинетический анализ лактопероксидазы сыворотки молока коровы

  • Екатерина Юрьевна Кохановская Белорусский государственный медицинский университет, пр. Дзержинского, 83, 220116, г. Минск, Беларусь
  • Игорь Викторович Семак Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь

Аннотация

Выявлены кинетические параметры окисления естественных субстратов лактопероксидазы сыворотки молока коровы. Установлена зависимость начальных скоростей окисления естественных субстратов лактопероксидазы молока коровы от значения рН и концентрации фермента. Определены оптимум рН для окисления естественных субстратов лактопероксидазы (тиоцианат-, бромид- и иодид-ионы) и кинетические характеристики фермента. Обнаружено, что лактопероксидаза молока коровы при окислении естественных субстратов характеризуется сходными с другими пероксидазами оптимумом рН и кинетическими параметрами. На основе сравнения константы Михаэлиса, а также с учетом содержания анионов в биологических жидкостях сделан вывод о том, что наиболее предпочтительным субстратом лактопероксидазы молока коровы является тиоцианат-ион. Полученные результаты могут быть использованы для сравнительного анализа кинетических свойств лактопероксидаз разных видов животных, а также для контроля качества при производстве продуктов питания и косметических препаратов, содержащих лактопероксидазу в качестве одного из активных компонентов. 

Биографии авторов

Екатерина Юрьевна Кохановская, Белорусский государственный медицинский университет, пр. Дзержинского, 83, 220116, г. Минск, Беларусь

преподаватель кафедры общей химии факультета профориентации и довузовской подготовки

Игорь Викторович Семак, Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь

кандидат биологических наук, доцент; заведующий кафедрой биохимии биологического факультета

Литература

  1. Kussendrager K. D., Van Hooijdonk A. C. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications. B. J. Nutr. 2000. Vol. 84, suppl. 1. P. 19 –25.
  2. De Wit J. N., Van Hooydonk A. C. M. Structure, functions and applications of lactoperoxidase in natural antimicrobial systems. Neth. Milk Dairy J. 1996. Vol. 50. P. 227–244.
  3. Thomas E. L., Milligan T. W., Joyner R. E., et al. Antibacterial activity of hydrogen peroxide and the lactoperoxidase-hydrogen peroxide-thiocyanate system against oral streptococci. Infect. Immun. 1994. Vol. 62, issue 2. P. 529 –535.
  4. Wolfson L. M., Sumner S. S. Antibacterial activity of the lactoperoxidase system : a review. J. Food Prot. 1993. Vol. 56, No. 10. P. 887–892. DOI: 10.4315/0362-028X-56.10.887.
  5. Ciaccio C., Cambacurta A., De Sanctis G., et al. rhEPO (recombinant human eosinophil peroxidase): expression in Pichia pastoris and biochemical characterization. Biochem. J. 2006. Vol. 395, part 2. P. 295–301. DOI: 10.1042/BJ20051385.
  6. Mazumdai A., Chatterjee R., Adak S., et al. Characterization of sheep lacrimal-gland peroxidase and its major physiological electron donor. Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 413– 419.
  7. Kakhanouskaya K. Y., Semak I. V. Kinetic studies of goat milk lactoperoxidase. Proc. Natl. Acad. Sci. Belarus. Biol. ser. 2015. No. 2. P. 83– 87 (in Russ.).
Опубликован
2017-12-16
Ключевые слова: лактопероксидаза, сыворотка молока, субстратная специфичность, константа Михаэлиса, каталитическая константа
Как цитировать
Кохановская, Е. Ю., & Семак, И. В. (2017). Кинетический анализ лактопероксидазы сыворотки молока коровы. Экспериментальная биология и биотехнология, 2, 66-71. Доступно по https://journals.bsu.by/index.php/biology/article/view/2447