Кинетический анализ лактопероксидазы сыворотки молока коровы
Аннотация
Выявлены кинетические параметры окисления естественных субстратов лактопероксидазы сыворотки молока коровы. Установлена зависимость начальных скоростей окисления естественных субстратов лактопероксидазы молока коровы от значения рН и концентрации фермента. Определены оптимум рН для окисления естественных субстратов лактопероксидазы (тиоцианат-, бромид- и иодид-ионы) и кинетические характеристики фермента. Обнаружено, что лактопероксидаза молока коровы при окислении естественных субстратов характеризуется сходными с другими пероксидазами оптимумом рН и кинетическими параметрами. На основе сравнения константы Михаэлиса, а также с учетом содержания анионов в биологических жидкостях сделан вывод о том, что наиболее предпочтительным субстратом лактопероксидазы молока коровы является тиоцианат-ион. Полученные результаты могут быть использованы для сравнительного анализа кинетических свойств лактопероксидаз разных видов животных, а также для контроля качества при производстве продуктов питания и косметических препаратов, содержащих лактопероксидазу в качестве одного из активных компонентов.
Литература
- Kussendrager K. D., Van Hooijdonk A. C. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications. B. J. Nutr. 2000. Vol. 84, suppl. 1. P. 19 –25.
- De Wit J. N., Van Hooydonk A. C. M. Structure, functions and applications of lactoperoxidase in natural antimicrobial systems. Neth. Milk Dairy J. 1996. Vol. 50. P. 227–244.
- Thomas E. L., Milligan T. W., Joyner R. E., et al. Antibacterial activity of hydrogen peroxide and the lactoperoxidase-hydrogen peroxide-thiocyanate system against oral streptococci. Infect. Immun. 1994. Vol. 62, issue 2. P. 529 –535.
- Wolfson L. M., Sumner S. S. Antibacterial activity of the lactoperoxidase system : a review. J. Food Prot. 1993. Vol. 56, No. 10. P. 887–892. DOI: 10.4315/0362-028X-56.10.887.
- Ciaccio C., Cambacurta A., De Sanctis G., et al. rhEPO (recombinant human eosinophil peroxidase): expression in Pichia pastoris and biochemical characterization. Biochem. J. 2006. Vol. 395, part 2. P. 295–301. DOI: 10.1042/BJ20051385.
- Mazumdai A., Chatterjee R., Adak S., et al. Characterization of sheep lacrimal-gland peroxidase and its major physiological electron donor. Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 413– 419.
- Kakhanouskaya K. Y., Semak I. V. Kinetic studies of goat milk lactoperoxidase. Proc. Natl. Acad. Sci. Belarus. Biol. ser. 2015. No. 2. P. 83– 87 (in Russ.).
Авторы, публикующиеся в данном журнале, соглашаются со следующим:
- Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial. 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся неэксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге) со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы имеют право размещать их работу в интернете (например, в институтском хранилище или на персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу. (См. The Effect of Open Access).