Эффективность использования рекомбинантного лактоферрина для коррекции биохимических нарушений у крыс в моделях доксициклинового холестаза и аллоксанового диабета

  • Наталия Михайловна Орёл Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь

Аннотация

Экспериментально установлено, что рекомбинантный лактоферрин при введении в течение пяти дней в дозе 40 мг/кг в сутки не изменяет показателей активности аминотрансфераз, ферментов антиоксидантной защиты и интенсивности процессов перекисного окисления липидов. Полученные данные предполагают, что его поступление в интактный организм является практически безвредным. На модели экспериментального инсулинзависимого сахарного диабета обнаружено, что лактоферрин в исследованных дозах нормализует активность каталазы, ослабляет сдвиги активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови, супероксиддисмутазы и процессов перекисного окисления липидов в печени и почках крыс, развивающиеся при введении аллоксана однократно в дозе 150 мг/кг. В серии опытов определено, что лактоферрин способен достоверно уменьшать негативные изменения активности аминотрансфераз, лактатдегидрогеназы, ферментов антиоксидантной защиты, процессов перекисного окисления липидов и липидного обмена у крыс с экспериментальным холестазом, индуцированным введением доксициклина в дозе 540 мг/кг массы животного в сутки в течение пяти дней. 

Биография автора

Наталия Михайловна Орёл, Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь

кандидат биологических наук, доцент; доцент кафедры биохимии биологического факультета

Литература

  1. Borzenkova N. V., Balabushevich N. G., Larionova N. I. Lactoferrin: physical and chemical properties, biological functions, delivery systems, pharmaceutical and nutraceutical preparations. Russ. J. Biofarm. 2010. Vol. 2, No. 3. P. 3–19 (in Russ.).
  2. Krot I. F. Lactoferrin’s structure and functions and its possible application in obstetrics. Problems health ecol. 2005. No. 1. P. 65– 68 (in Russ.).
  3. Nikolaev A. A., Anshakova N. I. [Immunochemical and physico-chemical characterization of lactoferrin in human biological fluids]. Vopr. med. khim. 1985. No. 3. P. 128–131 (in Russ.).
  4. Gonzalez-Chavez S. A., Arevalo-Gallegos S., Rascon-Cruz Q. Lactoferrin: structure, function and applications. Int. J. Antimicrob. Agents. 2009. Vol. 33, issue 4. P. 301e1–301e.8. DOI: 10.1016/j.ijantimicag.2008.07.020.
  5. Jenssen H., Hancock R. E. Antimicrobial properties of lactoferrin. Biochimie. 2009. Vol. 91, issue 1. P. 19–29. DOI: 10.1016/j. biochi.2008.05.015.
  6. Lupetti A., Paulusma-Annema A., Welling M. M., et al. Synergistic activity of the N-terminal peptide of human lactoferrin and fluconazol against Candida species. Antimicrob. Agents Chemother. 2003. Vol. 47, issue 1. P. 262–267. DOI: 10.1128/AAC.47.1.262267.2003.
  7. Naot D., Grey A., Reid I. R., et al. Lactoferrin – a novel bone growth factor. Сlin. Med. Res. 2005. Vol. 3, issue 2. P. 93–101.
  8. Nozaki A., Ikeda M., Naganuma A., et al. Identification of a lactoferrin-derived peptide possessing binding activity to hepatitis C virus E2 envelope protein. J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, No. 12. P. 10162–10173. DOI: 10.1074/jbc.M207879200.
  9. Orsi N. The antimicrobial activity of lactoferrin: Current status and perspectives. Biometals. 2004. Vol. 17, issue 3. P. 189 –196. DOI: 10.1023/B:BIOM.0000027691.86757.e2.
  10. Welsh K. J., Hwang S. A., Boyd S., et al. Influence of oral lactoferrin on Mycobacterium tuberculosis induced immunopathology. Tuberculosis. 2011. Vol. 91, suppl. 1. P. 105–113. DOI: 10.1016/j.tube.2011.10.019.
  11. Gubskii K. I. Korrektsiya khimicheskogo porazheniya pecheni. Kyiv, 1989 (in Russ.).
  12. Golikov S. N., Sanotski I. V., Tiunov L. A. Obshchie mekhanizmy toksicheskogo deistviya. Leningrad, 1986 (in Russ.).
  13. Baranov V. G. (ed.) Eksperimentalnyi sakharnyi diabet. Leningrad, 1983 (in Russ.).
  14. Kamyshnikov V. S. Kliniko-biokhimicheskaya laboratornaya diagnostika : in 2 vol. Minsk, 2003 (in Russ.).
  15. Kostyuk V. A., Potapovich A. I., Kovaleva Zn. V. A simple, sensitive assay for determinination of superoxide dismutase activity, based on reaction of quercetin oxidation. Vopr. med. khim. 1990. Vol. 36, issue 2. P. 88 –91 (in Russ.).
  16. Korolyuk M. A., Ivanova L. I., Mayorova I. G., et al. [The method for determining the activity of catalase]. Lab. delo. 1988. No. 1. P. 16 –19 (in Russ.).
  17. Stal’naya I. D., Garishvili T. G. [Method for determination of malondialdehyde via thiobarbituric acid]. Sovremennye metody v biokhimii. Moscow, 1977. P. 66 – 68 (in Russ.).
  18. Peterson G. L. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable. Anal. Biochem. 1977. Vol. 83, issue 2. P. 346 –356. DOI:10.1016/0003-2697(77)90043-4.
  19. Lowry O. H., Rosebrough N. J., Farr A. L., et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193, issue 1. P. 265–275.
  20. Rokitskii P. F. Biologicheskaya statistika. Minsk, 1967 (in Russ.).
  21. Sherlok S., Duli J. Zabolevaniya pecheni i zhelchnykh putei. Moscow, 1999 (in Russ.).
  22. Yakovenko E. P., Grigor’ev P. Y. Chronic liver disease: diagnosis and treatment. Russ. med. zh. 2003. Vol. 11, No. 5. P. 291–296 (in Russ.).
  23. Klimov A. N., Nikul’cheva N. G. Obmen lipidov i lipoproteidov i ego narusheniya. Saint-Petersburg, 1999 (in Russ.).
  24. Grigor’ev P. Y., Yakovenko E. P. Vnutripechenochnyi kholestaz pri boleznyakh pecheni: ot diagnoza do lecheniya. Lechashchii vrach. 1999. No. 6. P. 14 –17 (in Russ.).
  25. Batvinkov N. I., Garelik P. V. Mekhanicheskaya zheltukha: diagnostika i lechenie. Grodno, 2001 (in Russ.).
  26. Navashin P. S. Doksitsiklin: pokazaniya k primeneniyu i ikh farmakokineticheskie osnovy. Antibiotiki i khimioterapiya. 1991. Vol. 36, No. 1. P. 48 –51 (in Russ.).
  27. Oryol N. M., Pyshko Y. S., Sokolovskii D. Y., et al. [The regulation of metabolism in the liver of rats with experimental cholestasis by laser radiation on biologically active points]. Lazernaya fizika i opticheskie tekhnologii : materialy IX Mezhdunar. nauchn. konf. (Grodno, 30 May – 2 June, 2012) : in 2 parts. Grodno, 2012. Part 1. P. 118 –120 (in Russ.).
  28. Oryol N. M., Pyshko Y. S., Lisenkova A. M., et al. Vozdeistvie nizkointensivnym lazernym izlucheniem na oblast’ biologicheski aktivnykh tochek dlya korrektsii biokhimicheskikh narushenii v pecheni krys s eksperimental’nym vnutripechenochnym kholestazom. Lazery. Izmereniya. Informatsiya : materialy Mezhdunar. nauchn. konf. (Saint-Petersburg, 5–7 June, 2011) Saint-Petersburg, 2012. P. 65– 66 (in Russ.).
  29. Balabolkin M. I. Sakharnyi diabet: 100 voprosov i otvetov. Moscow, 1992 (in Russ.).
  30. Golovkin B. N., Rudenskaya I. A., Trofimova I. A., et al. Biologicheski aktivnye veshchestva rastitel’nogo proiskhozhdeniya : in 3 vol. Moscow, 2001. Vol. 1 (in Russ.).
  31. Shul’pekova Y. O. [Milk thistle flavonoids in the treatment of liver diseases]. Russ. med. zh. 2004. No. 5. P. 248 (in Russ.).
  32. Vengerovskii A. I., Saratikov A. S. [Action mechanisms of hepatoptrotectors under toxic liver damage]. Farmakologiya i toksikologiya. 1988. No. 1. P. 89 –93 (in Russ.).
  33. Actor J. K., Hwang S. A., Kuzel M. L. Lactoferrin as a natural immune modulator. Curr. Pharm. Des. 2009. Vol. 15, issue 17. P. 1956 –1973.
  34. Zharskaya A. V., Chumachenko M. S., Korik Ey. O. Studies of potential dermatotropic effects of flag cell extract and lactoferrin in model of induced contact dermatitis. Currernt problems in biochemistry : sb. nauchn. statei (Grodno, 5–6 July, 2016). Grodno, 2016. Part 1. P. 82– 88 (in Russ.).
  35. Hardwick R. N., Fisher C. D., Canet M. J., et al. Diversity in antioxidant response enzymes in progressive stages of human nonalcoholic fatty liver disease. Drug Metab. Dispos. 2010. Vol. 38, issue 12. P. 2293–2301. DOI: 10.1124/dmd.110.035006.
Опубликован
2017-12-16
Ключевые слова: лактоферрин, экспериментальный холестаз, экспериментальный сахарный диабет, ферменты, перекисное окисление липидов
Как цитировать
Орёл, Н. М. (2017). Эффективность использования рекомбинантного лактоферрина для коррекции биохимических нарушений у крыс в моделях доксициклинового холестаза и аллоксанового диабета. Экспериментальная биология и биотехнология, 2, 72-79. Доступно по https://journals.bsu.by/index.php/biology/article/view/2448
Выпуск
№ 2 (2017): Журнал Белорусского государственного университета. Биология
Раздел
Биохимия

Авторы, публикующиеся в данном журнале, соглашаются со следующим:

  1. Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial. 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся неэксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге) со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
  3. Авторы имеют право размещать их работу в интернете (например, в институтском хранилище или на персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу. (См. The Effect of Open Access).