Экспрессия белков GRP78 и GRP94 в микро- и макроциркуляторных эндотелиальных клетках человека в условиях гипоксии

  • Татьяна Олеговна Сухан Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь
  • Александра Сергеевна Невмержицкая Институт биологии опухоли и экспериментальной терапии Георга Спайера, ул. П. Эрлиха, 42-44, 60596, г. Франкфурт-на-Майне, Германия

Аннотация

Изучена экспрессия шаперонов GRP78 и GRP94, активируемых в условиях стресса, в микро- и макроциркуляторных эндотелиальных клетках человека при гипоксии и в стандартных условиях культивирования. Эксперименты выполнены на эндотелиальных клетках из пуповинной вены человека (HUVEC), микроциркуляторных эндотелиальных клетках кожи человека (HDMEC) и микроциркуляторных эндотелиальных клетках плаценты человека (HMPEC). Экспрессия белков определена путем иммуноблоттинга, количественная оценка экспрессии произведена с помощью программы ImageJ. Установлено, что в стандартных условиях культивирования экспрессия белков GRP78 и GRP94 в HUVEC сравнима с таковой в HDMEC и отличается от профиля экспрессии в HMPEC. В условиях гипоксии выявлено изменение профиля экспрессии белков GRP78 и GRP94, которая в микро циркуляторных эндотелиальных клетках (HDMEC и HMPEC) отличается от экспрессии в макроциркуляторных эндотелиальных клетках (HUVEC). 

Биографии авторов

Татьяна Олеговна Сухан, Белорусский государственный университет, пр. Независимости, 4, 220030, г. Минск, Беларусь

кандидат биологических наук; старший научный сотрудник научно-исследовательской лаборатории физиологии кафедры физиологии человека и животных биологического факультета

Александра Сергеевна Невмержицкая, Институт биологии опухоли и экспериментальной терапии Георга Спайера, ул. П. Эрлиха, 42-44, 60596, г. Франкфурт-на-Майне, Германия

научный сотрудник

Литература

  1. Hochachka P. W. Defense strategies against hypoxia and hypothermia. Science. 1986. Vol. 231. P. 234 –241.
  2. Suarez R. K., Doll C. J., Buie A. E., et al. Turtles and rats: a biochemical comparison of anoxia-tolerant and anoxia-sensitive brains. Am. J. Physiol. 1989. Vol. 257. P. 1083–1088.
  3. Nilsson G. E., Alfaro A. A., Lutz P. L. Changes in turtle brain neurotransmitters and related substances during anoxia. Am. J. Physiol. 1990. Vol. 259. P. 376 –384.
  4. Lee S. L., Fanburg B. L. Glycolytic activity and enhancement of serotonin uptake by endothelial cells exposed to hypoxia / anoxia. Circ. Res. 1987. Vol. 60, No. 5. P. 653– 658. DOI: 10.1161/01.RES.60.5.653.
  5. Ogawa S., Gerlach H., Esposito C., et al. Hypoxia modulates the barrier and coagulant function of cultured bovine endothelium. J. Clin. Invest. 1990. Vol. 85. P. 1090–1098. DOI: 10.1172/JCI114540.
  6. Kourembanas S., Marsden P. A., McQuillan L. P., et al. Hypoxia induces endothelin gene expression and secretion in cultured human endothelium. J. Clin. Invest. 1991. Vol. 88. P. 1054 –1057. DOI: 10.1172/JCI116604.
  7. Farber H. W., Rounds S. Effect of long-term hypoxia on cultured aortic and pulmonary arterial endothelial cells. Exp. Cell Res. 1990. Vol. 191. P. 27–36.
  8. Farber H. W., Barnett H. F. Differences in prostaglandin metabolism in cultured aortic and pulmonary arterial endothelial cells exposed to acute and chronic hypoxia. Circ. Res. 1991. Vol. 68. P. 1446 –1457. DOI: 10.1161/01.RES.68.5.1446.
  9. Zimmerman L. H., Levine R. A., Farber H. W. Hypoxia induces a specific set of stress proteins in cultured endothelial cells. J. Clin. Invest. 1991. Vol. 87. P. 908 – 914.
  10. Kreisberg J. I., Mills J. W., Jarrell J. A., et al. Protection of cultured renal tubular epithelial cells from anoxic cell swelling and cell death. Proc. Natl. Acad. Sci. 1981. Vol. 77. P. 5445–5447.
  11. Schwartz P., Piper H. M., Spahr R., et al. Ultrastructure of cultured adult myocardial cells during anoxia and reoxygenation. Am. J. Pathol. 1984. Vol. 115. P. 349 –361.
  12. Santoro M. G. Heat shock factors and the control of the stress response. Biochem. Pharmacol. 2000. Vol. 59, No. 1. P. 55– 63.
  13. Nollen E. A., Morimoto R. I. Chaperoning signaling pathways: molecular chaperones as stress-sensing «heat shock» proteins. J. Cell Sci. 2002. Vol. 115. P. 2809 –2816.
  14. Sangster T. A., Lindquist S., Queitsch C. Under cover: causes, effects and implications of Hsp90-mediated genetic capacitance. Bioessays. 2004. Vol. 26. P. 348 –362. DOI: 10.1002/bies.20020.
  15. De Los Rio P., Ben-Zvi A., Slutsky O., et al. Hsp70 chaperones accelerate protein translocation and the unfolding of stable protein aggregates by entropic pulling. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. Vol. 103, No. 16. P. 6166 – 6172. DOI: 10.1073/pnas.0510496103.
  16. Floer M., Bryant G. O., Ptashne M. HSP90/70 chaperones are required for rapid nucleosome removal upon induction of the GAL genes of yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. Vol. 105, No. 8. P. 2975–2980. DOI: 10.1073/pnas.0800053105.
  17. Van P. N., Peter F., Söling H. D. Four intracisternal calcium-binding glycoproteins from rat liver microsomes with high affinity for calcium. No indication for calsequestrin-like proteins in inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium sequestering rat liver vesicles. J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, No. 29. P. 17494 –17501.
  18. Laemmli U. K. Cleavage of Structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage T4. Nature. 1970. Vol. 227, issue 5259. P. 680 – 685. DOI: 10.1038/227680a0.
  19. Myatt L. Placental adaptive responses and fetal programming. J. Physiol. 2006. Vol. 572, No. 1. P. 25–30. DOI: 10.1113/ jphysiol.2006.104968.
  20. Wiernsperger N. F., Bouskela E. Microcirculation in insulin resistance and diabetes: more than just a complication. Diabetes Metab. 2003. Vol. 29, No. 4. P. 6S77–87. DOI: 10.1016/S1262-3636(03)72791-8.
  21. Ron D., Walter P. Signal integration in the endoplasmic reticulum unfolded protein response. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2007. Vol. 8. P. 519 –529. DOI: 10.1038/nrm2199.
  22. Hetz C. The unfolded protein response: controlling cell fate decisions under ER stress and beyond. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012. Vol. 13. P. 89 –102. DOI: 10.1038/nrm3270.
  23. Oslowski C. M., Urano F. Measuring ER stress and the unfolded protein response using mammalian tissue culture system. Methods Enzymol. 2011. Vol. 490. P. 71– 92. DOI: 10.1016/B978-0-12-385114-7.00004-0.
  24. Chakrabarti A., Chen A. W., Varner J. D. A Review of the Mammalian Unfolded Protein Response. Biotechnol. Bioeng. 2011. Vol. 108, No. 12. P. 2777–2793. DOI: 10.1002/bit.23282.
  25. Liu C. Y., Kaufman R. J. The unfolded protein response. J. Cell Sci. 2003. Vol. 116, No. 10. P. 1861–1862.
Опубликован
2017-12-16
Ключевые слова: эндотелиальные клетки, гипоксия, белки теплового шока
Как цитировать
Сухан, Т. О., & Невмержицкая, А. С. (2017). Экспрессия белков GRP78 и GRP94 в микро- и макроциркуляторных эндотелиальных клетках человека в условиях гипоксии. Экспериментальная биология и биотехнология, 2, 17-24. Доступно по https://journals.bsu.by/index.php/biology/article/view/2440
Выпуск
№ 2 (2017): Журнал Белорусского государственного университета. Биология
Раздел
Физиология и клеточная биология

Авторы, публикующиеся в данном журнале, соглашаются со следующим:

  1. Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial. 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся неэксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге) со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
  3. Авторы имеют право размещать их работу в интернете (например, в институтском хранилище или на персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу. (См. The Effect of Open Access).